Het op de juiste manier opvouwen is essentieel voor het goed functioneren van eiwitten. Verkeerd gevouwen eiwitten komen bijvoorbeeld voor bij aandoeningen als de ziekte van Alzheimer en Parkinson. Het vouwen van eiwitten gebeurt door middel van een zogenaamd ‘chaperonnecomplex’, die eiwitten helpt correct te vouwen. Een dergelijk ‘chaperonnecomplex’ bestaat uit een holle structuur, waarin het te vouwen eiwit gecontroleerd in de juiste houding gebracht wordt. Onder leiding van prof. Saskia van der Vies van VU medisch centrum zijn onderzoekers er voor het eerst in geslaagd om een ‘chaperonnecomplex’ met daarin een nieuw gevouwen eiwit zichtbaar te maken. Onderzoekers maakten daarvoor gebruik van cryo-elektronenmicroscopie en beeldreconstructie. De resultaten zijn gepubliceerd in het tijdschrift Nature.

 Alle organismen bevatten zogenaamde chaperonnecomplexen, die tot functie hebben om eiwitten op een juiste manier te helpen vouwen. Deze complexen bestaan zelf uit een grote hoeveelheid eiwitten die samen een holle structuur vormen. Een te vouwen eiwit wordt in de holte gebonden, waarna het gevouwen wordt. De chaperonnecomplexen voorkomen dat verkeerde plekken van het eiwit aan elkaar binden. Net zoals een menselijke chaperonne verkeerde interacties tussen mensen voorkomt.
Het onderzoek laat zien dat de vouwing van een eiwit niet passief is. De chaperonne moet van structuur veranderen om het eiwit in een holte te laten binden. Eenmaal gebonden wordt de vouwingholte afgesloten en vouwt het eiwit op. Na het opvouwen drukt het eiwit tegen de wanden van de vouwingholte, waardoor deze open gaat en het eiwit de holte kan verlaten. Kennis van het mechanisme leidt tot inzicht waarom eiwitten verkeerd kunnen vouwen en is van belang voor de ontwikkeling van diagnostische tests en geneesmiddelenonderzoek voor eiwitvouwingsziekten. Het onderzoek werd uitgevoerd in samenwerking met de groep van prof. Helen Saibil (Birkbeck College, Londen).